Das Max-Delbr\u00fcck-Centrum f\u00fcr Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch
\n AG Neuroproteomics, Robert-Roessle-Stra\u00dfe 10, 13092 Berlin, Germany, hat den FORSCHUNGS-Durchbruch geleistet!:<\/p>\n
Pressemitteilung
\nSubstanz ECGC in gr\u00fcnem Tee verhindert t\u00f6dliche Plaquebildung bei Parkinson und Alzheimer im Reagenzglas im Labor
\nBarbara Bachtler, Presse- und \u00d6ffentlichkeitsarbeit
\nMax-Delbr\u00fcck-Centrum f\u00fcr Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch<\/p>\n
30.05.2008
\nKorrektur vom 30.05.2008
\nDie Substanz EGCG (Epigallocatechin-3-gallate) in gr\u00fcnem Tee kann offenbar den t\u00f6dlichen Prozess der Plaquebildung bei Parkinson und Alzheimer umkehren. Statt der giftigen Eiwei\u00dfablagerungen bilden sich durch EGCG ungiftige und damit f\u00fcr die Nervenzellen harmlose, kugelige Eiwei\u00dfaggregate. Das haben Forscher des Max-Delbr\u00fcck-Centrums f\u00fcr Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch in Versuchen im Reagenzglas und in Nervenzellmodellen festgestellt. Die Arbeit von Dr. Dagmar Ehrnh\u00f6fer und Dr. Jan Bieschke aus der Forschungsgruppe von Prof. Erich Wanker hat die Fachzeitschrift Nature Structural and Molecular Biology*(http:\/\/dx.doi.org\/10.1038\/nsmb.1437) jetzt ver\u00f6ffentlicht.
\nDie Substanz EGCG bindet in einer sehr fr\u00fchen Phase direkt an die noch ungefalteten Eiwei\u00dfe und verhindert damit, dass sich durch Fehlfaltung giftige, unl\u00f6sliche Aggregate entwickeln k\u00f6nnen. EGCG unterbricht auf diese Weise die gef\u00e4hrliche Kaskade der Proteinfehlfaltung. <\/p>\n
Zwar bilden sich dennoch Eiwei\u00dfablagerungen, jedoch \u00fcber einen anderen Mechanismus. „Sie sind aber harmlos“, betonte Dr. Bieschke. Das habe ein Test mit einem Antik\u00f6rper ergeben, der toxische Aggregate erkennt. Er bindet jedoch nicht an die unstrukturierten kugelf\u00f6rmigen Gebilde, die nach der EGCG-Behandlung auftreten. <\/p>\n
Jetzt wollen die MDC-Forscher in Zusammenarbeit mit Forschern des nahegelegenen Leibniz-Instituts f\u00fcr Molekulare Pharmakologie (FMP) und der NMR-Spektroskopie kl\u00e4ren, wie genau EGCG mit den sch\u00e4dlichen Aggregatvorstufen der Alzheimer Krankheit wechselwirkt. Auch wollen sie herausfinden, wie die „gutartigen“ Kugeln aufgebaut sind.<\/p>\n
Proteinfehlfaltung f\u00fchrt in einem mehrstufigen Vorgang \u00fcber die Ansammlung verschiedener Vorstufen letztlich zu gef\u00e4hrlichen Eiwei\u00dfablagerungen. Sie sind f\u00fcr die Nervenzellen giftig und verursachen ihren Untergang. Proteinfehlfaltung gilt als Ausl\u00f6ser von Parkinson sowie der Alzheimer Krankheit und auch von Chorea Huntington. <\/p>\n
Da EGCG an mehrere Proteine bindet, die urs\u00e4chlich f\u00fcr verschiedene Proteinfehlfaltungserkrankungen sind, vermuten die MDC-Forscher, dass EGCG und \u00e4hnliche Substanzen f\u00fcr die Entwicklung von Medikamenten gegen degenerative Nervenerkrankungen sowie andere Krankheiten, bei denen sich Eiwei\u00dfablagerungen bilden (Amyloidosen) geeignet sind. Erst 2006 hatte Dagmar Ehrnh\u00f6fer zeigen k\u00f6nnen, dass EGCG in einem Taufliegenmodell f\u00fcr Chorea Huntington die Toxizit\u00e4t der t\u00f6dlichen Ablagerungen verringern kann. <\/p>\n
*Redirecting aggregation pathways: small molecule-mediated conversion of amyloidogenic polypeptides into unstructured, off-pathway oligomers
\nDagmar E. Ehrnhoefer1#, Jan Bieschke1#, Annett Boeddrich1, Martin Herbst1, Laura Masino2, Rudi Lurz3, Sabine Engemann1, Annalisa Pastore2, Erich E. Wanker1*
\n1) Max Delbrueck Center for Molecular Medicine (MDC), AG Neuroproteomics, Robert-Roessle-Stra\u00dfe 10, 13092 Berlin, Germany
\n2) National Institute for Medical Research (NIMR), The Ridgeway, Mill Hill, London, NW7 1AA, United Kingdom
\n3) Max-Planck-Institute for Molecular Genetics, Ihnestrasse 73, 14195 Berlin, Germany
\n#These authors contributed equally to the work.
\nBarbara Bachtler
\nPressestelle
\nMax-Delbr\u00fcck-Centrum f\u00fcr Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch
\nRobert-R\u00f6ssle-Stra\u00dfe 10
\n13125 Berlin
\nTel.: +49 (0) 30 94 06 – 38 96
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\ne-mail: presse@mdc-berlin.de
\nhttp:\/\/www.mdc-berlin.de\/de\/news <\/p>\n
Weitere Informationen:
\nhttp:\/\/www.mdc-berlin.de\/en\/research\/research_teams\/proteomics_and_molecular_mechanisms_of_neurodegenerative_diseases\/index.html
\nKorrektur vom 30.05.2008
\nS p e r r f r i st: Freitag, 30. Mai 2008, 19:00 Uhr MESZ<\/p>\n
URL dieser Pressemitteilung: http:\/\/idw-online.de\/pages\/de\/news262875<\/p>\n
\u00a9 1995-2008 Informationsdienst Wissenschaft e.V. – Impressum <\/p>\n
\nInformationsdienst Wissenschaft Deutsch \/ English
\nGreen Tea Prevents Deathly Plaque Formation in Parkinson’s and Alzheimer`s – First Results in the Test Tube and with Cell Models <\/p>\n
\nBarbara Bachtler, Presse- und \u00d6ffentlichkeitsarbeit<\/p>\n
\nMax-Delbr\u00fcck-Centrum f\u00fcr Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch<\/p>\n
30.05.2008 <\/p>\n
E m b a r g o e d until: Friday, May 30, 2008, 18:00 London Time, 13:00 US Eastern Time<\/p>\n
The substance ECGC (Epigallocatechin-3-gallate) from green tea can redirect the deadly process which leads to the accumulation of protein aggregates in Parkinson`s and Alzheimer`s disease. EGCG modulates a cascade of protein misfolding in such a way that the formation of deadly plaques is interrupted, and harmless protein structures emerge instead. Researchers of the Max Delbrueck Center for Molecular Medicine (MDC) Berlin-Buch, a national research laboratory of the Helmholtz Association in Germany have made this discovery in the test tube and in cell models. The research of Dr. Dagmar Ehrnhoefer and Dr. Jan Bieschke of Professor Erich Wanker`s laboratory in Berlin-Buch has now been published in the journal Nature Structural and Molecular Biology*(http:\/\/dx.doi.org\/10.1038\/nsmb.1437).<\/p>\n
\nECGC binds directly to unfolded proteins at a very early stage and thus prevents their conversion into toxic aggregates. Instead non-toxic, unstructured round aggregates of a new type are formed, presumably by an alternative folding cascade. „These new aggregates are harmless“, Dr. Bieschke is convinced. He said they took an antibody which recognizes toxic aggregates. However, this antibody is unable to bind to the newly formed protein aggregates that occur after EGCG treatment. <\/p>\n
Now the MDC-researchers want to know exactly how ECGC interferes with the „bad“ proteins. They collaborate with researchers from the neighbouring Leibniz Instititute for Molecular Pharmacology (FMP) using NMR-spectroscopy to identify the structure of the new type of aggregate. <\/p>\n
The misfolding of proteins is a complex, multi-step process which eventually leads to the accumulation of dangerous insoluble aggregates. These aggregates are toxic for nerve cells and cause their death. They are associated with a number of disorders, including Parkinson`s and Alzheimer`s, and also Huntington’s disease. <\/p>\n
ECGC binds to several proteins that are causative for various protein misfolding disorders. Therefore, the MDC researchers consider ECGC or similar substances to be suitable for the development of drugs to treat neurodegenerative diseases and other amyloid diseases, connected to the formation of toxic plaques. Only in 2006, Dagmar Ehrnhoefer was able to show in Drosophila flies transgenic for Huntington’s disease, that ECGC reduces the toxicity of deadly plaques.<\/p>\n
*Redirecting aggregation pathways: small molecule-mediated conversion of amyloidogenic polypeptides into unstructured, off-pathway oligomers<\/p>\n
\nDagmar E. Ehrnhoefer1#, Jan Bieschke1#, Annett Boeddrich1, Martin Herbst1, Laura Masino2, Rudi Lurz3, Sabine Engemann1, Annalisa Pastore2, Erich E. Wanker1*<\/p>\n
\n1) Max Delbrueck Center for Molecular Medicine (MDC), AG Neuroproteomics, Robert-Roessle-Stra\u00dfe 10, 13092 Berlin, Germany<\/p>\n
\n2) National Institute for Medical Research (NIMR), The Ridgeway, Mill Hill, London, NW7 1AA, United Kingdom<\/p>\n
\n3) Max-Planck-Institute for Molecular Genetics, Ihnestrasse 73, 14195 Berlin, Germany<\/p>\n
\n#These authors contributed equally to the work.<\/p>\n
Barbara Bachtler<\/p>\n
\nPress and Public Affairs <\/p>\n
\nMax Delbr\u00fcck Center for Molecular Medicine (MDC) Berlin-Buch<\/p>\n
\nRobert-R\u00f6ssle-Str. 10; 13125 Berlin, Germany<\/p>\n
\nPhone: +49 (0) 30 94 06 – 38 96<\/p>\n
\nFax: +49 (0) 30 94 06 – 38 33<\/p>\n
\ne-mail: presse@mdc-berlin.de<\/p>\n
\nhttp:\/\/www.mdc-berlin.de\/en\/news <\/p>\n
Weitere Informationen:<\/p>\n
\nhttp:\/\/www.mdc-berlin.de\/en\/research\/research_teams\/proteomics_and_molecular_mechanisms_of_neurodegenerative_diseases\/index.html<\/p>\n
URL dieser Pressemitteilung: http:\/\/idw-online.de\/pages\/de\/news262889<\/p>\n
Merkmale dieser Pressemitteilung:<\/p>\n
\nBiologie und Biotechnologie, Chemie und Biochemie, Medizin und Gesundheitswissenschaften <\/p>\n
\n\u00fcberregional<\/p>\n
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